近两年来，北京大学生命科学学院蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室在植物发育及分子生物学、蓝细菌固氮分子机制、植物与病毒的相互作用以及蛋白质的结构与功能等方面取得了较为丰硕的科研成果。
2008年6月份出版的国际植物科学领域影响力最高的刊物《植物细胞》(PLANT CELL)同时刊登了该实验室的两篇论文，充分显示该国家重点实验室在植物科学研究领域的影响力。
重点实验室副主任瞿礼嘉教授课题组的论文（Plant Cell, 2008, 20: 1538－1554）发现两个RING-finger类的E3蛋白（RHF1a和RHF2a）在拟南芥配子体发生过程中发挥了核心作用。精细显微镜观察发现，在rhf1a rhf2a中雌、雄配子体均是在有丝分裂的过程出现异常，花粉的发育主要停滞在PMI的细胞分裂间期，而胚囊的发育也主要停滞在了FG1时期，这说明有丝分裂间期的某个抑制因子由于这两个基因的突变而产生了积累。生化实验表明，RHF1a可以与一个CDK抑制因子ICK4/KRP6相互作用，而且可介导ICK4/KRP6通过26S蛋白酶体途径进行降解。同时敲除RHF1a和RHF2a直接导致ICK4/KRP6的蛋白积累，而降低ICK4/KRP6的表达在很大程度上可恢复rhf1a rhf2a中配子体缺陷表型，说明ICK4/KRP6是RHF E3酶的降解底物。研究发现，ICK4/KRP6主要在进行减数分裂的孢子体中表达并大量积累，而RHF1a和RHF2a行使类似于门卫的功能，介导了对ICK4/KRP6的蛋白降解，使ICK4/KRP6这个细胞周期的负调控蛋白无法进入有丝分裂过程，从而保证后续有丝分裂过程的正常进行，以形成有功能的雌、雄配子体。为充分引起读者的关注，《植物细胞》还专门发表了关于该论文的评述（In Brief, 20: 1424）。这是瞿礼嘉课题组继2005年首次在《植物细胞》上发表论文之后又一重要研究成果。
重点实验室主任朱玉贤教授课题组的研究表明，拟南芥基因bard1-3完全敲除突变体茎端分生组织发生了剧烈异常，大量细胞快速增生，没有正常的组织分化，只形成很多管状的突起。分子检测发现，该突变体中干细胞决定因子WUS的表达水平是野生型的238倍，其表达区域也从组织中心（OC）转移到外面的皮层和表皮细胞。遗传学分析表明，wus-1 bard1-3双突变体的表型和wus-1的表型比较相似，而bard1-3茎端分生组织的表型在双突变体被抑制。过量表达的CaMV35S::BARD1转基因拟南芥的茎端也出现提前终止以及“停停走走”的模式，与wus-1类似，这种表型和WUS的基因转录水平下降到野生植物的25%左右有直接关系。以上结果表明BARD1可能通过限制WUS特异地表达在组织中心（OC）进而调节茎尖分生组织功能（Plant Cell, 2008, 20: 1482－1493）。这是该课题组2006年以来连续在《植物细胞》上发表的第三篇研究论文。他们在前两篇论文（Plant Cell, 2006, 18: 651－664；2007, 19: 3692－3704）中系统研究了纤维伸长期转录组变化规律，发现超长链脂肪酸通过调控植物激素乙烯的生物合成促进棉纤维伸长。证明超长链脂肪酸参与植物激素信号转导，提出了新的调控棉纤维伸长途径，为阐明纤维细胞的突起与伸长机制，通过调节植物代谢来控制棉纤维发育，提高我国棉花的产量和品质提供了新思路。2006年发表的那篇论文还被科技部编撰的《中国科学技术发展报告（2006）》收录（114－115页）。
除此以外，其他课题组在近年的研究中也都有重要发现。中国科学院院士、重点实验室学术委员会副主任赵进东教授的课题组研究对异型胞分化有关键影响的HetR蛋白发现，HetR是DNA结合蛋白，该蛋白中唯一的半胱氨酸残基Cys48被突变后，不能形成二聚体，就不能结合DNA。HetR与PatS基因（已知的抑制异型胞分化最重要的基因）启动区结合，调控PatS的表达，并调控蓝藻细胞中钙离子浓度，继2004－2006年连续发表3篇《美国科学院院报》（PNAS）论文后，2007年又连续在Mol. Micro及JBC等国际知名刊物上发表重要学术论文，充分阐述了钙离子在蓝藻异型胞分化中的重要地位，获得2007年度国家自然科学二等奖。
李毅教授的课题组发现，P2蛋白与包膜动物病毒的膜融合蛋白具有相同的结构特征。当RDV P2蛋白表达在草地贪夜蛾细胞表面时，该蛋白会在低pH值下诱导膜融合形成多核体。突变分析显示，该蛋白基因的N末端及一个七碱基序列重复是诱导膜融合活性的关键，暗示RDV P2诱导的膜融合在病毒进入昆虫细胞过程中扮演着重要角色。该结果对于理解病毒进入昆虫细胞以及昆虫传染无包被植物和动物病毒的机制具有重要意义，论文去年年底发表在《美国科学院院报》（PNAS, 2007, 104: 19547－19552）。
NADP和一氧化氮是两个重要的具有广泛调节功能的信号分子，是否存在连接这两个信号通路的调节蛋白一直是人们关注的问题。郑晓峰教授实验室与美国阿拉巴马大学罗明教授合作对一个新的NADP(H)结合蛋白(HSCARG) 的结构与功能特征进行了研究。解析HSCARG蛋白的晶体结构表明，该蛋白能够形成一个不对称二聚体，其N端的Rossmann折叠与NADP(H)结合后发生明显的构象变化。它可能是一个新的NADPH sensor蛋白，是连接细胞氧化还原状态与一氧化氮信号通路的一个关键的因子，因为HSCARG通过感应细胞内NADP(H)浓度变化来调节其构象和功能变化，该论文去年年底发表在《美国科学院院报》（PNAS, 2007, 104: 8809－8814）。
编辑：碧荷
