自2009年1月以来，北京大学生命科学学院连续发表3篇《美国科学院院报》（PNAS）论文，在细胞增殖过程中的调控模式以及它们在进化上的联系、抗病毒研究等方面取得了较为丰硕的科研成果。

顾军教授课题组的论文“Inhibition of RIG-I/MDA5 dependent antiviral response by gC1qR at mitochondria”发表在2009年美国科学院院刊（PNAS）上。RIG-I是近年来发现的抗病毒基因，该基因产物可以作为RNA病毒的胞内受体，激活抗病毒的信号通路，诱导β-干扰素的表达。顾军老师实验室的研究发现，病毒的双链RNA可以结合宿主细胞的gC1qR (补体蛋白C1q的受体)。这种结合引起gC1qR向线粒体的转位，转位的gC1qR与线粒体定位蛋白MAVS结合。MAVS是RIG-I下游的接头蛋白，传递RIG-I的抗病毒信号。gC1qR与MAVS的结合，阻断了RIG-I的信号通路，从而抑制β-干扰素的诱导表达，抑制了细胞的抗病毒作用。这一研究不仅完整揭示了gC1qR新的作用机制，同时也是第一次揭示了病毒利用宿主的内源蛋白逃逸机体免疫的另一种策略。这一结果为今后的抗病毒研究提供了新的科学依据。（PNAS, 2009, 106: 1530-1535）

张传茂教授课题组近期发现，将Aurora-A蛋白激酶的一个氨基酸残基进行突变，能够实现其向另外一个蛋白激酶Aurora-B的转变，为蛋白质进化和新调控蛋白产生的可能模式提供了新的证据。Aurora激酶家族成员是细胞增殖和肿瘤发生过程中的重要调控因子。该家族成员的基因突变和表达失调，会导致细胞生命活动的严重紊乱。Aurora-A和Aurora-B该家族中的两个主要成员。它们的蛋白序列同源性达到70%，但在细胞增殖过程中却表现出完全不同的定位和功能。张传茂教授课题组发现，将Aurora-A的198位氨基酸残基突变成Aurora-B相应位点的氨基酸残基，就能在细胞定位和功能上实现Aurora-A向Aurora-B的转变,而其中的关键是该氨基酸残基的侧链长度与亲疏水性。Aurora-A与Aurora-B在蛋白质三维结构上的细微差异导致它们与不同的因子相互作用，从而被锁定在细胞内的不同位置，参与不同的细胞信号调控通路。（PNAS 2009 106:6939-6944）

蒋争凡研究员课题组的论文“ERIS, an ER IFN stimulator, activates innate immune signaling through dimerization”已被美国科学院院刊（PNAS）接受，蒋老师他们克隆并证明了一个全新基因ERIS在抗病毒中起重要作用；ERIS蛋白的上调可强烈激活细胞内抗病毒通路并诱导产生大量的I型干扰素；ERIS定位于内质网，正确定位对其行使抗病毒的生理功能至关重要；ERIS分子中2个内质网滞留序列对其定位及维持蛋白稳定性必需；ERIS在细胞感染后发生包括泛素化、磷酸化、寡聚化的多种修饰作用；Coumermycin诱导的ERIS二聚体化可激活ERIS介导的下游信号转导通路。(PNAS, 2009, In press)

编辑：聪平